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L'eme (o gruppo eme, o ematina) è un complesso chimico membro di una famiglia di composti chiamati porfirine contenente un atomo di ferro. L'eme costituisce il gruppo prostetico, cioè la parte non proteica (quella proteica è detta apoproteina), di una serie di proteine tra cui l'emoglobina, la mioglobina e i citocromi. Questa molecola deve la sua importanza al fatto che può legare l'ossigeno, sia in forma molecolare che in altri composti (biossido di carbonio CO 2, monossido di carbonio CO, H 2O, ecc) proprio grazie all'atomo di ferro. |
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Struttura
L'eme è costituito da quattro anelli, interni all'emoglobina, pirrolici legati tra loro da ponti metinici (-CH=) formando un anello tetrapirrolico. A questa struttura sono legati quattro gruppi metilici (-CH 3), due vinilici (CH 2=CH-) e due propionici (-CH 2-CH 2-COO-). L'atomo di ferro viene legato alla fine ai quattro atomi di azoto disposti al centro dell'anello. Il ferro a sua volta può formare altri due legami, uno su ciascun lato dell'eme (chiamati quinta e sesta posizione di coordinazione). Nell'emoglobina e nella mioglobina la quinta posizione è occupata da una istidina. L'eme può presentarsi sotto tre diverse forme: eme a, eme b ed eme c.
eme a: differisce dall' eme b in quanto ha un gruppo metile ossidato a un gruppo lt formile (CHO), e una delle catene viniliche è rimpiazzata da una isoprenica. Tra gli enzimi contenenti questo tipo di eme vi è la citocromo c ossidasi.
eme b: è il più comune dei tre, presente tra gli altri nell'emoglobina e nella mioglobina
eme c: è simile all'eme b con la differenza che con le due catene viniliche è covalentemente legata alla sua apoproteina. Tra le proteine che possiedono questa forma vi è il citocromo c
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Funzione
La funzione di questa molecola è basata sull'atomo di ferro, in grado di legare in maniera reversibile l'ossigeno, utilizzandolo per trasportare elettroni nella catena respiratoria, nel ridurre specie reattive dell'ossigeno (lt catalasi e perossidasi) o semplicemente trasportandolo nel sangue (emoglobina) o immagazzinandolo nei muscoli (mioglobina). Poiché nelle cellule il principale sito di ossidazione sono i mitocondri, molti enzimi contenenti eme si trovano lì. Il ferro può esistere negli stati di ossidazione +2 e +3, ma solo lo stato di ossidazione minore è in grado di legare l'ossigeno. Quando il ferro si trova nello stato di ossidazione +3 non è più in grado di legare l'ossigeno e l'emoglobina prende il nome di metaemoglobina. La capacità di legare l'ossigeno da parte dell'eme così come quella di trattenere gli lt elettroni vengono modificate dalla proteina nella quale si trova. |
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Sintesi |
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La sintesi dell'eme ha luogo nel citoplasma e nel mitocondrio della cellula. Il processo enzimatico che produce l'eme va sotto il nome di sintesi porfirinica, poiché l'eme fa parte della famiglia delle porfirine. Questo processo di sintesi, e gli enzimi che ne fanno parte, sono molto conservati tra le varie specie. Nell'uomo, questa via di sintesi serve quasi esclusivamente a produrre eme; in altre specie serve anche a produrre sostanze simili come la cobalamina (vitamina B12). La sintesi dell'eme ha inizio dalla sintesi di acido (delta)-aminolevulinico dall' amminoacido glicina e dal Succinil-CoA proveniente dal ciclo di Krebs (ciclo dell'acido citrico). L'attività dell'enzima responsabile di questa reazione (Ala sintetasi) è regolato dal livello intracellulare di ferro e dalla concentrazione di eme. Gli organi principalmente coinvolti nella sintesi dell'eme sono il fegato e il midollo osseo, sebbene tutte le cellule lo richiedano per funzionare bene. Gli eritrociti non lo producono, in quanto non sono più cellule vitali; l'eme viene invece sintetizzato dai suoi precursori, a livello del midollo osseo. Nel processo interviene l' enzima lt uroporfirinogeno III sintasi. |
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Degradazione
L'eme non viene riutilizzato, ma viene degradato dall'enzima eme ossigenasi (HO-2) che porta alla formazione di lt bilirubina, un potente agente antiossidante di colore giallognolo. L'eme dei globuli rossi viene invece degradato nella milza. Più correttamente, dall'apertura dell'anello porfirinico si origina prima biliverdina ed lt ossido di carbonio, con rilascio dell'atomo di ferro centrale; la biliverdina, poi, viene convertita a bilirubina dall'enzima lt biliverdina reduttasi. Notare che dalla degradazione dell'anello viene generato ossido di carbonio, noto gas tossico che ha elevata affinità per l'eme stesso. La reale funzione di questo gas nel sito di produzione è, invece, modulare delle risposte metaboliche postume al catabolismo dell'eme, quali la respirazione cellulare (citocromo mitocondriale) e la produzione del secondo messaggero GMP ciclico. La bilirubina presente nel sangue viene captata dal fegato, coniugata con acido glicuronico e quindi espulsa con la bile nel tratto intestinale. Qui si trasforma nei bilinogeni (urobilinogeno, mesobilirubinogeno e stercobilinogeno) incolori e quindi in biline (urobilina e lt stercobilina), responsabili della colorazione delle feci. |
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Malattie metaboliche
Difetti degli enzimi responsabili della sintesi o della degradazione dell'eme sono responsabili di disordini ereditari o acquisiti, chiamati lt porfirie. |
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